Category Archives: Hóa dược

Trò chuyện Dược lý học (Phần 1) – Playlist

Trò chuyện Dược lý học (Phần 1) – Playlist

 Trò chuyện dược lý học (gồm 2 phần) là loạt bài giảng của thầy Phùng Trung Hùng về một số khái niệm mở đầu cho môn học đầy cam go này. Từ khi ra đời cho tới nay, trò chuyện dược lý học đã thu hút hơn 10.000 lượt theo dõi.

Nay tôi xin được chia sẻ lại phần 1 của loạt bài giảng này, mong rằng sẽ có ích cho các bạn!

Phùng Trung Hùng – Nguyễn Phước Long – Nguyễn Thiện Luân

CƠ CHẾ TRUYỀN TÍN HIỆU TẾ BÀO

CƠ CHẾ TRUYỀN TIN

Cơ sở sinh học phân tử tế bào

Phùng Trung Hùng – Nguyễn Phước Long

Chức năng của lộ trình tín hiệu tế bào là để chuyển thông tin từ ngoại vi tế bào đến các chất tác hiệu bên trong. Có nhiều cơ chế truyền tin mà nhờ đó thông tin được chuyển vào các lộ trình tín hiệu. Sau đây ta sẽ lần lượt tìm hiểu các cơ chế đó. Chi tiết từng quá trình sẽ được trình bày trong các chương sau.

Hình 40.1:Các mô hình truyền tin khác nhau.

Cơ chế conformational-coupling (sự gắn kết có biến đổi cấu dạng)

Thông tin có thể được chuyển từ một nguyên tố tín hiệu đến một nguyên tố tín hiệu tiếp theo nhờ vào quá trình conformational-coupling. Nếu những thành phần thường là protein này đã liên kết với thành phần khác thì cơ chế truyền tin sẽ xảy ra rất nhanh. Một ví dụ kinh điển cho cơ chế conformational-coupling là sự co và giãn cơ bám xương – nơi mà kênh CaV1.1 týp L sẵn sàng nối kết với thụ thể ryanodine (RYR1). Một ví dụ khác là sự kết hợp giữa kênh Ca2+ phụ thuộc điện thế với protein để đáp ứng với hiện tượng xuất bào của các túi synaptic.

Sự conformational-coupling cũng được dùng khi thông tin được chuyển đi bởi sự khuếch tán của các nguyên tố tín hiệu. Những phân tử truyền tin thứ hai có khối lượng phân tử thấp (Ca2+, cAMP, cGMP và ROS) hoặc các protein như ERK1/2 hay nhiều yếu tố phiên mã được hoạt hóa khác di chuyển từ tế bào chất vào nhân mang theo thông tin trong suốt quá trình di chuyển trong tế bào chất của chúng. Trong quá trình chuyển giao thông tin này, những nguyên tố có khả năng khuếch tán này sử dụng cơ chế conformational-coupling để truyền thông tin khi nó gắn vào các yếu tố thuận dòng khác.

Post-translational modifications (Điều hòa hậu dịch mã)

Hệ thống thông tin sử dụng rất nhiều protein post-translational modification để chuyển thông tin trong suốt lộ trình tín hiệu. Cơ chế cơ bản là khi chất kích thích hoạt hóa thành phần A, thành phần A này sau đó sẽ hoạt động trên thành phần B để tạo ra sự biến đổi cấu trúc trong suốt sự điều chỉnh. Sự điều chỉnh này thực hiện chức năng truyền tin của nó và thông thường rất chuyên biệt do vậy nó trực tiếp thay đổi cấu trúc các tiểu phân amino acid trên protein bằng các cách sau đây:

–          Phosphoryl hóa protein.

–          Oxi hóa protein.

–          Acetyl hóa protein.

–          Methyl hóa protein.

–          Sumoyl hóa.

–          Ubiquitin hóa. (đã được trình bày ở một chương khác)

Sự phosphoryl hóa protein

Protein kinase và phosphatase biến đổi hoạt tính của protein bằng cách gắn hoặc loại bỏ góc phosphate. Tế bào biểu hiện một lượng khổng lồ các protein kinase đáp ứng cho các thành phần tín hiệu như là một cơ chế truyền tin chính. Trong một vài trường hợp, các kinase có thể phosphoryl hóa lẫn nhau để tạo ra một dòng thác tín hiệu. Ví dụ kinh điển cho trường hợp này là lộ trình tín hiệu MAPK. Các kinase được chia thành hai nhóm chính phụ thuộc vào tiểu phân amino acid nó phosphoryl hóa gồm có: Tyrosine kinase và serine/threonine kinase. Những kinase này có nhiều hình dạng khác nhau và đều là một thành phần chức năng không thể thiếu của các thụ thể trên màng tế bào. Ngoài ra, các kinase không phụ thuộc thụ thể cũng có tác dụng trong nhiều vùng khác nhau của tế bào.

Các kinase này có thể trở thành yếu tố khởi phát cho một lộ trình tín hiệu của các thụ thể tyrosine kinase và serine/threonine kinase.

Phần lớn các kinase không liên quan đến thụ thể nhưng hoạt động trong tế bào như một phần của dòng thác tín hiệu nội bào. Họ Src, Lck, Lyn, Fyn và Syk là những kinase không liên quan đến thụ thể là thành phần quan trọng trong các lộ trình tín hiệu của tế bào T và dưỡng bào. Họ Tec tyrosine kinase cũng đóng vai trò quan trọng trong sự truyền tin sớm của lymphocyte.

Hầu hết các lộ trình tín hiệu sử dụng non-receptor serine/threonine protein kinase như một vài chặn trong suốt quá trình truyền tin. Sau đây là vài ví dụ về những kinase quan trọng:

–          AMP-activated protein kinase (AMPK)

–          β-adrenergic receptor kinase 1 (βARK1)

–          Casein kinase I (CKI)

–          CDK-activating kinase (CAK)

–          Cyclin-dependent kinase (CDKs)

–          cGMP-dependent protein kinase (cGK)

–          DNA-dependent protein kinase (DNA-PK)

–          Glycogen synthase kinase-3 (GSK-3)

–          Integrin-linked kinase (ILK)

–          LKB1

–          Myosin light chain kinase (MLCK)

–          Myotonic dystrophy kinase-related Cdc42-binding kinase (MRCK)

–          p21-activated kinase (PAK)

–          PKA

–          PKB

–          PKC

–          Rho kinase (ROK)

–          Polo-like kinase (Plks)

–          Ribosomal S6 kinase 1 (S6K1)

–          WNK protein kinase

Non-receptor protein tyrosine kinase

Có nhiều loại kinase thuộc nhóm này với nhiều chức năng thông tin quan trọng. Chúng có vùng tyrosine kinase, có chứa vùng tương tác protein nên có thể tương tác với cả các yếu tố tín hiệu thuận dòng hoặc nghịch dòng. Kinase Src có vai trò quan trọng nhất trong hình thức truyền tin này nên sẽ được trình bày tại đây.

Hình 40.2: Sự hoạt hóa Src. (1) Loại bỏ nhóm phosphate ở đầu C để hoạt hóa phân tử. (2) Tyrosine kinase phosphoryl hóa vùng kinase để tăng hoạt tính enzyme. (3) vùng kinase hoạt hóa có thể phosphoryl hóa nhiều protein đích như Abl chẳng hạn. (4) Vùng SH2 và SH3 có thể gắn vào nhiều protein đích khác nhau. (5) CSK phosphoryl hóa trở lại tyrosine ở đầu C để bất hoạt phân tử.

Src

Src là một nguyên mẫu của họ Src protein tyrosine kinase (Src, Blk, Fyn, Fgn, Hck, Lck, Lyn, Yes). Những tyrosine kinase này vừa là một chất đáp ứng vừa là một phân tử thực hiện chức năng phosphoryl hóa các phức hợp tín hiệu. Cấu trúc này có những vùng vai trò là chất đáp ứng đối ngẫu (dual adaptor) và enzyme.Lưu ý, các kinase này gắn vào màng tế bào ở đầu tận N, liên tục với vùng Src homology 3 (SH3) và vùng SH2. Vùng kinase ở đầu tận C có hai amino acid tyrosine (Tyr-416 và Tyr-527) có chức năng điều hòa hoạt động của Src. Vùng SH2 không chỉ giúp cho Src tương tác với những phân tử tín hiệu khác mà còn tham gia vào các tương tác nội phân tử để điều hòa hoạt tính của Src. Các quá trình điều hòa của Src xảy ra như sau:

–          Ở trạng thái bất hoạt, Tyr-527 được phosphoryl hóa nằm ở đầu C tạo thành mối tương tác nội phân tử với vùng SH2. Trong suốt quá trình hoạt hóa, tyrosine phosphatase loại bỏ nhóm phosphate ức chế này và phân tử được hoạt hóa.

–          Nhiều loại tyrosine kinase sẽ phosphoryl hóa Tyr-416 ở vùng kinase dẫn đến tăng hoạt tính của enzyme.

–          Vùng tyrosine kinase đã hoạt hóa có khả năng hoạt hóa nhiều cơ chất khác nhau như Abl chẳng hạn.

–          Khi ở trạng thái hoạt hóa, vùng SH2 và SH3 có thể tương tác với nhiều protein đích để thu thập các phức hợp thông tin.

–          Src bị bất hoạt bởi C-terminal Src kinase (CSK) do enzyme này phosphoryl hóa Tyr-527 để đưa phân tử này trở về trạng thái bất hoạt.

Chức năng của Src:

–          Hoạt hóa non-receptor protein tyrosine kinase Abl.

–          Cùng hoạt động với proline-rich tyrosine kinase 2 (Pyk2) để đẩy mạnh hình thành của podosome hủy cốt bào.

–          Đóng vai trò chuyển tiếp thông tin từ thụ thể integrin đến PtdIns 3-kinase tại phức hợp focal adhesion.

–          Trong quá trình tạo hủy cốt bào, colony-stimulating factor-1 (CSF-1) hoạt động trên thụ thể CSF-1R và bổ sung Src để hình thành phức hợp với c-Cbl và PtdIns 3-kinase. Src cũng phosphoryl hóa các motif hoạt hóa thụ thể miễn dịch theo cơ chế tyrosine (ITAMs) điển hình trên thụ thể FcRγ và chất đáp ứng DNAx-activating protein 12 (DAP12) để đồng hoạt lộ trình tín hiệu Ca2+ trong sự phát triển của hủy cốt bào.

–          Nó phosphoryl hóa và hoạt hóa họ Tec tyrosine kinase.

Chức năng của Abl (Abelson tyrosine kinase):

–          Abl trong bào tương được hoạt hóa bởi Src liên kết với một thụ tyrosine kinase-linked receptor như PDGFR chẳng hạn. Src phosphoryl hóa Abl và giúp phân tử này thực hiện chức năng tái cấu trúc sợi actin. Abl có thể gắn vào actin G- và F- nhưng cơ chế đến nay vẫn chưa rõ.

–          Abl cũng có thể bị hoạt hóa bởi thụ thể integrin và tại đây nó có thể tập hợp actin bằng cách hình thành phức hợp với Abelson-interactor (Abi), Wiskott-Aldrich syndrome protein (WASP) verprolin homologous (WAVE) và phức hợp actin-related protein 2/3 (Arp2/3 complex). Sự hình thành phức hợp này được thấy trong phức hợp focal adhesion.

Hình 40.3: Chức năng của Abl ở tế bào chất và trong nhân.

–          Ngoài ra, Abl cũng có thể hoạt động trong nhân. Tại đây, chức năng của nó được cho là phụ thuộc vào khả năng tương tác của nó với pocket protein retinoblastoma susceptibility gene Rb.

–          Tác dụng ức chế của Rb sẽ mất đi khi nó được phosphoryl hóa bởi phức hợp cyclin D/cyclin dependent kinase 4 (CDK4) – đây một thành phần của lộ trình tín hiệu chu kì tế bào.

–          Abl trong nhân cũng có thể được hoạt hóa bởi nhiều tác nhân kích thích stress như là hoạt động bức xạ ion hóa của ATM (ataxia telangiectasia mutated) hay sự thương tổn của DNA qua DNA-dependent protein kinase (DNAPK).

–          Abl inhibition of mouse double minute-2 (MDM2) ngăn cản sự thoái giáng của p53 do ubiquitin ligase mouse double minute-2 (MDM2) và quá trình này giúp tăng cường sự phiên mã của gene gây apoptosis.

–          Abl có thể phosphoryl hóa và hoạt hóa RNA polymera II góp phần vào quá trình biểu hiện gene.

–          Abl có thể phosphoryl hóa và hoạt hóa Rad52 góp phần vào quá trình sữa chữa DNA.

Sự oxi hóa protein

Lộ trình tín hiệu redox sinh ra các góc oxy hoạt động như superoxide và hydrogen peroxide để tạo ra các phân tử truyền tin thứ hai của nó hoạt động bằng cách oxi hóa nhóm thiol đặc hiệu trên amino acid cysteine ở protein đích.

Sự acetyl hóa protein

Quá trình này đóng một vai trò quan trọng trong hiện tượng tái cấu trúc chromatin và liên quan đến sự hoạt hóa quá trình phiên mã. Histone acetyltransferase (HATs) có chức năng acetyl hóa histone để tháo xoắn chromatin, làm cho nó dễ dàng tiếp cận với nhiều yếu tố phiên mã và do vậy hoạt hóa quá trình này. Hoạt động của myocyte enhancer factor-2 (MEF2) là một ví dụ điển hình cho quá trình acetyl hóa và phản ứng khử acetyl hóa được thực hiện bởi histone deacetylase (HDACs) và sirtuins.

Sự methyl hóa protein

Chức năng của protein có thể thay đổi bởi sự methyl hóa arginine hay lysine bởi enzyme protein arginine methyltransferase (PRMTs) và Smyd-2. Các phản ứng methyl hóa này sẽ bị đảo ngược bởi các enzyme demethylase như histone lysine-specific demethylase (LSD1) có chức năng loại nhóm methyl khỏi p53.

Quá trình này điều hòa nhiều protein và các quá trình của tế bào, cụ thể như:

–          Thay đổi hoạt tính của transcriptional regulator peroxisome-proliferator-activated receptor γ (PPARγ) coactivator-1α (PGC-1α) trong quá trình kiểm soát sự biệt hóa của tế bào mỡ nâu.

–          Sự methyl hóa protein p53 là một quá trình điều hòa sự phiên mã gene.

–          Sự methyl hóa histone tại vị trí lysine và arginine tại đầu N của Histone H3 có thể có tác dụng rõ rệt đến cấu trúc của chromatin.

–          Chất đồng kiềm hãm switch independent (SIN3) có chức năng tái cấu trúc chromatin chứa một lượng lớn các phức hợp nhân (core complex) chứa nhiều methyl transferase như enzyme đặc hiệu cho histone H3 chẳng hạn.

Sự sumoyl hóa

Hiện tượng này là một ví dụ của cơ chế post-translation modification mà nhờ đó chức năng của protein được sửa đổi bởi các liên kết cộng hóa trị với “small ubiquitin related modifier” (SUMO). Sự gắn SUMO tạo ra một sự biến đổi trên hoạt tính, độ ổn định và vị trí của protein đích. Có 4 protein SUMO hiện diện ở người, 3 SUMO đầu hiện diện rộng khắp trong khi SUMO-4 giới hạn trong một số loại tế bào (thận, lách và hạch lympho). Trong hầu hết các trường hợp, 1 phân tử SUMO được gắn vào protein, nhưng cả hai phân tử SUMO-3 và SUMO-4 có thể tạo thành chuỗi SUMO nhờ khả năng tạo thành liên kết isopeptide giữa hai phân tử SUMO với nhau.

Đọc toàn bộ bài viết tại đây.

Những ai cần cảnh giác với dầu ôliu?

Những ai cần cảnh giác với dầu ôliu?

Dầu thu được từ trái ôliu (một loại cây truyền thống của vùng Địa Trung Hải) thường được sử dụng trong nấu ăn, mỹ phẩm, dược phẩm, xà phòng, làm nhiên liệu thắp sáng… So với các loại dầu thực vật khác, dầu ôliu được xem là “nữ hoàng” vì chứa nhiều chất béo có lợi và vi chất tốt cho sức khoẻ. Nhưng vẫn có những người phải cảnh giác với loại dầu này.

Trái và dầu ôliu. Ảnh: Phan Hương

Lợi ích của dầu ôliu

Với hệ tim mạch: nhờ chứa nhiều axít béo có lợi, dầu ôliu có thể giúp phòng ngừa các chứng bệnh xơ cứng động mạch, cao huyết áp, bệnh tim, thận, xuất huyết não, huyết khối, bệnh Alzheimer và đột quỵ thông qua việc thúc đẩy tuần hoàn máu. Theo một nghiên cứu mới từ Pháp, thực hiện trên 7.625 người hơn 65 tuổi ở ba thành phố khác nhau, những người dùng dầu ôliu mỗi ngày thì tỷ lệ bị đột quỵ thấp hơn 41% so với người không dùng.

Với hệ tiêu hoá, dầu ôliu có chức năng giảm bớt vị chua, ngăn chặn nguy cơ gây viêm loét dạ dày tá tràng, đồng thời còn kích thích sự bài tiết mật, giúp hàm lượng mỡ trong thực phẩm hạ thấp và dễ hoà tan, nhờ đó dễ hấp thu qua niêm mạc ruột, phòng bệnh viêm dạ dày, viêm túi mật và sỏi mật.

Với hệ xương khớp, dầu ôliu nhờ chứa vitamin D và canxi giúp tăng cường chức năng đổi mới trong xương, thúc đẩy hệ xương phát triển, duy trì mật độ cho xương, giảm nguy cơ loãng xương. Dầu ôliu còn ngăn chận khả năng phát triển chứng viêm khớp.

Với hệ nội tiết, một chế độ ăn giàu dầu ôliu, nhiều tinh bột và chất xơ hoà tan từ trái cây, rau, đậu và ngũ cốc rất có lợi cho bệnh nhân tiểu đường. Nó vừa giúp làm giảm cholesterol xấu, đồng thời kiểm soát đường huyết và tăng cường hoạt động của insulin. Kết quả nghiên cứu mới cho thấy người bình thường sau khi sử dụng dầu ôliu, hàm lượng đường trong máu giảm 12%. Tạp chí khoa học Diabetes Care cho thấy một chế độ ăn uống theo phong cách Địa Trung Hải (giàu dầu ôliu) làm giảm nguy cơ bệnh tiểu đường týp 2 gần 50% so với chế độ ăn uống ít chất béo.

Với da: dầu ôliu được dùng trong mỹ phẩm dưỡng da, dưỡng móng, chống nứt môi, tẩy trang, làm tóc mềm mượt. Vitamin E chống lão hoá nên phụ nữ sử dụng dầu ôliu sẽ có làn da mịn màng tươi sáng và xoá được nếp nhăn.

Phòng ung thư: các hợp chất phytonutrient có trong dầu ôliu, oleocanthal, có tác động giảm viêm và giảm nguy cơ gây ung thư vú và tái phát. Squalene và lignans có trong dầu ôliu cũng được nghiên cứu về tác động phòng ngừa và ngăn chận ung thư ruột kết, tá tràng, vú và da.

Công dụng khác: dầu ôliu còn được dùng làm thuốc nhuận tràng, tẩy xổ được xem là “chất tẩy rửa” cho cơ thể. Dầu ôliu được áp dụng đối với da bị côn trùng đốt (sử dụng tại chỗ), ráy tai trong viêm tai giữa, diệt chấy rận, vết thương, vết bỏng nhẹ, bệnh vẩy nến, xoá vết rạn da do mang thai.

Những ai không nên dùng?

Phụ nữ đang mang thai và cho con bú, vì nhiều tài liệu ghi nhận không đảm bảo an toàn khi dùng lượng lớn dầu ôliu (>30g/ngày/đường miệng).

Người đang dùng thuốc trị tiểu đường: thuốc hạ đường huyết tương tác với dầu ôliu nên có thể làm lượng đường trong máu xuống thấp. Cần giám sát chặt chẽ lượng đường trong máu nếu dùng chung với thực phẩm có dầu ôliu, liều điều trị cần phải được thay đổi. Một số loại thuốc được sử dụng cho bệnh tiểu đường bao gồm glimepiride (Amaryl), glyburide (DiaBeta, Glynase PresTab, Micronase), insulin, pioglitazone (Actos), rosiglitazone (Avandia), Chlorpropamide (Diabinese), glipizide (Glucotrol), tolbutamide (Orinase), và một số thuốc khác kể cả thực phẩm chức năng.

Người cao huyết áp đang dùng thuốc hạ áp, vì dùng chung dầu ôliu trong khi điều trị cao huyết áp có thể gây tụt huyết áp đột ngột. Các thuốc hạ huyết áp bao gồm captopril (Capoten), enalapril (Vasotec), losartan (Cozaar), valsartan (Diovan), diltiazem (Cardizem), Amlodipine (Norvasc), hydrochlorothiazide (Hydrodiuril), furosemide (Lasix)… Cần tham khảo ý kiến thầy thuốc khi đang uống thuốc.

Dùng bao nhiêu là tốt?

Trong thực phẩm, dầu ôliu được sử dụng như tất cả các loại dầu ăn khác, chiên, xào, xốt dầu giấm. Quả ôliu ngâm giấm đặc biệt không thể thiếu trong món bánh pizza truyền thống.

Người bình thường nếu bị táo bón dùng 30ml dầu ôliu (khoảng hai muỗng canh trong ngày). Với người huyết áp cao là 30 – 40g mỗi ngày thêm vào khẩu phần ăn. Phòng nguy cơ bệnh tim mạch, cơ quan Quản lý thực phẩm và dược phẩm Hoa Kỳ (FDA) cho phép sử dụng 23g dầu ôliu mỗi ngày để cung cấp 17,5g axít béo đơn không bão hoà trong khẩu phần.

Dầu ôliu an toàn khi được sử dụng với liều thích hợp qua đường ăn uống hàng ngày. Còn khi bôi lên da, một số trường hợp có thể bị dị ứng và viêm da tiếp xúc. Ngoài ra, một số người tiếp xúc phấn hoa ôliu có thể bị dị ứng đường hô hấp theo mùa.

DS LÊ KIM PHỤNG

Lưu ý: Nên ép dầu ở nhiệt độ thường bằng phương pháp tự nhiên, tránh sử dụng nhiệt độ cao hoặc dùng hoá chất trong quy trình chiết xuất và tinh chế dầu vì sẽ làm hỏng các thành phần hoạt chất. Nếu mua dầu thành phẩm thì nên đọc kỹ thành phần ghi trên bao bì sản phẩm (tối thiểu hàm lượng axít oleic phải từ 55 – 85% axít béo). Cần bảo quản ở nhiệt độ mát, tránh dầu bị hydrogen hoá sẽ biến thành axít béo dạng trans (trans fat) rất có hại.

 

Scientists pave the way toward describing the conformation of proteins that do not have a defined structure

Scientists pave the way toward describing the conformation of proteins that do not have a defined structure 

Researchers with the joint program between IRB Barcelona and the Barcelona Supercomputing Center (BSC) have devised a new strategy to study the shape of proteins.

This study has been led by Modesto Orozco, head of the Molecular Modeling and Bioinformatics Group, and Xavier Salvatella, head of the Molecular Biophysics Group, both ICREA scientists at IRB Barcelona. According to Orozco, also senior professor of the University of Barcelona and director of the Life Sciences Department at BSC, “by combining computational modeling and experimental physicochemical techniques, we have revealed the structures of proteins, which, until now, were unachievable because of technical barriers”.

The results are available from today in the electronic version of the prestigious journal Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS). Developed at IRB Barcelona, this project represents an advance in protein structure research. The first author, the Italian PhD student Michela Candotti, says, “knowing the shape that proteins have is essential to perform any analysis. A wire can be a paperclip, a staple or a spring, depending how it is folded”. This remark is especially relevant given the multi-functional nature of many proteins.

Scientists pave the way toward describing the conformation of proteins that do not have a defined structure

Graphic showing the enrichment of urea around the protein, favoring its unfolding (urea appears as violet and water as orange). Credit: M Candotti, IRB Barcelona The study has several scientific implications, which can be summarized in the following three points. First of all, the researchers have described the chemical mechanisms by which compounds such as urea unfold proteins.

“This was a debate that started in the 60s, and with this work it can now be considered closed”, explains Orozco. Furthermore, they have established a new strategy that will allow them to decipher the conformation of the Intrinsically Disordered Proteins (IDP). IDPs are a group of proteins without a rigid structure that comprise a large part of the proteome; however, little is known about them. “Our results will contribute to research into diseases that involve IDPs, such as cancer, Parkinson’s or Alzheimer”, asserts Salvatella. Finally, the scientists have identified the first steps in protein folding, another topic that is widely contended. More information: Candotti, M. et al. Towards an atomistic description of the urea-denatured state of proteins, Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS) (2013) online Early Edition the week of March 25.

Physorg

Phân biệt Biochemistry và Biological chemistry

Phân biệt Biochemistry và Biological chemistry

Có rất nhiều định nghĩa phân biệt 2 môn học này. Nhưng đại thể, sự khác nhau nằm ở đây (sau khi tham khảo qua những quyển sách textbook ‘đình đám’ và cách phân chia, định nghĩa môn học của một số đại học trên internet):

Biochemistry: Nghiên cứu về các đại phân tử sinh học và sự tương tác của nó trong hệ thống sống.

Hệ quả: Có thể coi cái này là 1/3 hóa học và 2/3 sinh học.

Biological chemistry: Ứng dụng thành tựu hóa học, nhất là hóa học hữu cơ vào nghiên cứu các phân tử sinh học tổng hợp và vận dụng chúng trong hệ sinh học. Và có những quan niệm mới đây cho rằng đây là một ‘phân ngành’ của Pharmacology.

Hệ quả: Có thể coi cái này là 2/3 hóa học và 1/3 sinh học.

Ngoài ra còn có môn học bioanalytical chemistry nữa (mình lại đang rất quan tâm tới món này, vì thực ra đó là cái mình định theo đuổi trước khi vào trường Y khoa), nhưng không quan trọng đối với đa số chúng ta nên không bàn ở đây.

Phân định định nghĩa và phân tích khá hay trên wikipedia: