Monthly Archives: December 2013

ĐẠI CƯƠNG ACID – BASE

Nguyễn Phước Long

Hầu hết các phân tử thuốc và các phân tử sinh học đều có ít nhất một nhóm acid hay base. Do vậy hóa học phân tích, nhất là hóa học nói về sự cân bằng của dung dịch acid – base, pH, dung dịch đệm bao trùm khắp các lý luận sinh lý và dược lý học y khoa. Tuy nhiên, phần lớn sinh viên Y khoa không có được nhận định sâu sắc về các khái niệm hóa học vẫn được sử dụng thường xuyên này, dẫn đến việc ngộ nhận kiến thức. Do vậy để có thể hiểu hết được các quá trình biến đổi của vật chất trong cơ thể người, chúng ta cần phải có một sự hiểu biết nhất định về lĩnh vực này.

Học thuyết về acid và base

Định nghĩa

Các phản ứng của dung dịch acid – base đã được mô tả từ rất sớm trong lịch sử phát triển của ngành hóa học. Tuy nhiên, sự hiểu biết có hệ thống về chúng chỉ vừa mới được làm sáng tỏ vào những năm đầu thế kỉ 20.

Học thuyết Arrhenius về acid và base ra đời vào thế kỉ 19 cho rằng acid là những chất tan trong nước và cho ra ion H+, base là những chất tan trong nước và cho ra ion OH. Một trong những hệ quả của nó được vận dụng để giải thích tính base cho các hợp chất amin (vốn không chứa nhóm OH trong cấu tạo) đó là khả năng phản ứng với nước (thủy giải) để tạo ra ion OH theo phương trình sau:

Thuyết Arrhenius cung cấp một sự hiểu biết cơ bản về các tính chất của acid – base trong dung dịch nước, tuy nhiên nó không thể giải thích được tính acid – base của vật chất trong các dung dịch có dung môi khác nước (ete, ketone, …)

Thuộc tính acid – base của vật chất cấu hàm nên trong các dung môi khác nước đã được giải thích một cách có hệ thống vào năm 1923 với học thuyết của Bronsted và Lowry (hai người cùng công bố nghiên cứu của mình một cách độc lập). Hai nhà hóa học này định nghĩa acid là những chất có khả năng cho proton còn base là những chất có khả năng nhận proton. Phản ứng được minh họa ở phương trình sau:

(1)(2)

Học thuyết này được chấp nhận rộng rãi. Ưu điểm của nó là có thể được dùng để giải thích hoạt tính acid – base của vật chất mà không phụ thuộc vào dung môi. Do vậy chúng ta sẽ làm rõ các hệ quả của học thuyết này.

Thuyết liên hợp

Nhìn vào phương trình (1) ở trên, ta thấy rằng khi hợp chất giải phóng ra H+, nó còn tạo nên một ion A- nữa, và nếu viết phản ứng theo chiều ngược lại, dựa vào định nghĩa, nó phải là một base. Tương tự cho phương trình (2). Do vậy học thuyết Bronsted về acid – base có thể được định nghĩa dựa vào phương trình sau:

 (3)

Cặp acid – base được thể hiện ở phương trình (3) được gọi là cặp liên hợp. Do vậy, theo phương trình (1), ta nói A- là base liên hợp của acid HA; dựa vào phương trình (2), ta nói BH+ là acid liên hợp của base B. Ta cần lưu ý rằng các phương trình hóa học cùng dạng với phương trình (3) phải luôn luôn đảm bảo định luật bảo toàn điện tích. Nghĩa là, tổng điện tích các chất bên trái phải bằng với tổng điện tích các chất bên phải. Một số phương trình minh họa:

Proton trong phương trình (3) là một hạt nhân trần (không có electron) là một tác nhân có khả năng tham gia phản ứng cực mạnh, khả năng phản ứng của nó cao đến mức trong các hệ thống hóa học thuần túy, chúng ta sẽ không bao giờ thu được ion H+ ở dạng riêng lẻ. Do vậy chúng ta dùng cách biểu diễn dưới dạng cặp liên hợp sẽ chính xác hơn:

Kết quả sau cùng là proton sẽ được chuyển từ cặp thứ nhất đến cặp thứ 2 (đọc theo chiều thuận).

Sau đây chúng ta sẽ tìm hiểu về các chất lưỡng tính. Lấy ví dụ là H2O – dung môi quan trọng nhất trong cơ thể chúng ta.

H2O có khả năng phân ly theo phản ứng sau:

 (4)

Do vậy nó có tính acid, và OH là base liên hợp của nó. Nhưng ngoài ra, H2O còn có khả năng phản ứng theo phương trình sau:

 (5)

Do vậy, H2O là base liên hợp của H3O+ và nó được gọi là chất lưỡng tính (amphoteric). Đặc tính này của H2O khiến nó có thể vừa đóng vai trò là base trong các phản ứng có dạng sau đây:

 (6)

Vừa có vai trò là Base khi phản ứng với các chất là acid bằng phương trình sau:

 (7)

Đọc toàn bộ bài viết tại đây.

ĐẠI CƯƠNG AMINO ACID

Phùng Trung Hùng – Nguyễn Phước Long

Thuộc tính hóa học tự nhiên của amino acid

Tất cả peptide và polypeptide đều được tạo nên từ quá trình trùng hợp α-amino acid. Trong đó, có 20 α-amino acid tham gia tổng hợp nên các protein của con người. Một vài amino acid khác cũng tồn tại trong cơ thể ở dạng tự do hay hợp chất nhưng không tạo thành peptide hay protein. Các amino acid không tạo protein này có những chức năng rất đặc biệt, và dĩ nhiên là các amino acid thiết yếu cũng có khả năng này. Ví dụ, tyrosine có trong thành phần hormone tuyến giáp, glutamate là một chất dẫn truyền thần kinh,…

Hình 6.1: Công thức phân tử của Alanine, Glutamine, Phenylalanine

Các α-amino acid trong peptide hay protein (ngoại trừ proline) có một nhóm –COOH và một nhóm –NH2, hai nhóm chức này cùng đính vào một nguyên tử carbon bất đối xứng có cấu trúc tứ diện, hay còn gọi là Cα. Ngoài ra, mỗi amino acid đều có một gốc R riêng biệt, chúng cũng đính vào Cα(ngoại lệ đối với glycine, gốc R của nó là một nguyên tử Hydro).

Hình 6.2: Cấu trúc hai hình thể tồn tại của glycine ở trạng thái khí. Lưu ý khả năng quay của nguyên tử nguyên tố carbone.

Những năm gần đây, Joseph Krzycki và đồng nghiệp của mình ở đại học Ohio đã khám phá ra một dẫn xuất của lysine là pyrrolysine trong một số loài sinh vật cổ, (archaeal species) như Methanosarcina barkeri chẳng hạn. Pyrrolysine và selenocysteine đều được tìm thấy trong cấu trúc tự nhiên của protein nhờ vào hoạt động của các phân tử RNA đáp ứng đặc biệt. Chính sự hiện diện 2 amino acid này trong một số protein khiến cho các nhà khoa học thắc mắc, liệu học thuyết về protein của chúng ta đã hoàn chỉnh chưa, và có bao nhiêu loại amino acid khác nữa có thể hiện diện trong protein mà chúng ta chưa phát hiện được?

Phân loại các amino acid

Người ta dựa vào gốc R để phân loại các amino acid. Nếu phân chia dựa vào tính chất của gốc R thì ta có hai nhóm amino acid, là nhóm ưa nước và nhóm kị nước.

Nhóm amino acid kị nước không hoặc khó tan trong nước, do vậy phần lớn các amino acid này sẽ nằm ở phần nội (interior) của protein. Nhóm amino acid này không ion hóa cũng như hình thành liên kết hydro.  Nhóm amino acid ưa nước có liên kết chặt chẽ với môi trường nước và thường tạo liên kết hydro với môi trường và giữa các amino acid với nhau. Do tính chất đặc biệt như vậy, các amino acid ưa nước tồn tại mở mặt ngoại của amino acid hay trong trung tâm phản ứng của các enzyme.

Hình 6.3: Cách đánh chữ cái Hy Lạp đối với các amino acid.

Liên kết peptide

Liên kết peptide được hình thành từ phản ứng polymer hóa amino acid để tạo thành peptide và protein có dạng R-CO-NH-R’. Một số hormone hay neurotransmitter, kháng sinh và tác nhân chống u (antitumor agents) có bản chất là peptide – một chuỗi ngắn gồm một số amino acid.

Xem toàn bộ bài viết tại đây.